Notice

  • Bibliomer n° : 35 - Septembre 2006
  • Thème : 3 - Qualité
  • Sous-thème : 3 - 3 Critères de qualité
  • Notice n° : 2006-3670

Destruction du tissu conjonctif intramusculaire dans le cabillaud (Gadus morhua L.) et le loup tacheté (Anarhichas minor O.) liée au gaping

Breakdown of intramuscular connective tissue in cod (Gadus morhua L.) and spotted wolffish (Anarhichas minor O.) related to gaping

Ofstad R.*, Olsen R.L., Taylor R., Hannesson K.O.

* Matforsk, Oslov 1, 1430 Aas, Norvège - Tél : +4764970293 ; Fax : +4764970333 ; E-mail : ragni.ofstad@matforsk.no

LWT - Food Science and Technology, 2006, Vol. 39 (10), p. 1143-1154 - Texte en Anglais

à commander à : la revue ou à l'INIST


Résumé

Le but de ces travaux était de comparer la microstructure du tissu musculaire conjonctif du cabillaud et du loup tacheté et d’étudier sa dégradation durant un entreposage sous glace afin de déterminer quelles modifications de structure sont liées au phénomène de «gaping». Le gaping survient très fréquemment dans les filets de cabillaud, alors que ce n’est pas le cas dans le loup tacheté.
Les résultats montrent que les espacements entre les fibres musculaires apparaissent avant les détachements entre les myotomes (segments concentriques de fibres musculaires) et le myocommata (fibres de collagène associées de façon parallèle). Ils apparaissent plus rapidement et plus intensément dans le cabillaud. Les changements au niveau ultrastructural dans le myocommata sont principalement dus aux «gaps» (espacements) entre les fibres de collagène et entre les fibres de collagène et les cellules de la matrice extracellulaire (ECM). Le diamètre moyen des fibres de collagène est plus petit et le réseau de collagène dans le myocommata est plus dense dans le loup tacheté que dans le cabillaud. Après 7 jours en glace, les fibres de collagène, particulièrement dans le cabillaud, apparaissent en paquets clairsemés.
Ces résultats semblent suggérer que l’augmentation du gaping durant l’entreposage en glace pourrait être due à la dégradation des protéoglycanes et des glycoprotéines qui sont importants pour l’organisation spatiale des fibres de collagène et pour l’ancrage des cellules de l’ECM au réseau de collagène.


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