Notice

  • Bibliomer n° : 26 - Juin 2004
  • Thème : 2 - Transformation
  • Sous-thème : 2 - 4 Innovation produits
  • Notice n° : 2004-2619

Nouvelles approches pour une récupération efficace des protéines de poissons et pour la détermination de leurs caractéristiques physico-chimiques

New approaches for the effective recovery of fish proteins and their physicochemical characteristics

Kim Y.S., Park J.W.*, Choi Y.J.

* Seafood Laboratory and Department of Food Science & Technology, Oregon state Univ., Astoria, Oregon 97103, USA ; Tél : 1-503-325-4531 ; Fax : 1-503-325-2753 ; E-mail : Jae.Park@oregonstate.edu

Fisheries Science, 2003-1, n° 69, p. 1231-1239 - Texte en Anglais


Résumé

Surimi : un nouveau procédé d'extraction des protéines par solubilisation en milieu acide augmente fortement le rendement (35-45%). L'étude consiste à caractériser les protéines ainsi obtenues en les comparant à celles résultant du procédé traditionnel.
La solubilité des protéines du merlu du Pacifique est très affectée lorsque le pH s'éloigne du point isoélectrique (pH 5,5). La force de rupture la plus importante des gels est mesurée pour les protéines de poissons traitées à pH 11, tandis que de grandes valeurs de déformation sont obtenues à pH 2 et 11. L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide-dodécylsulfate de sodium révèle que les protéines de poisson sont très dégradées par les traitements acides et alcalins. La grande activité d'une enzyme analogue à la cathepsine B est détectée à partir de protéines de poisson traitées à l'acide. Une forte activité analogue à celle de la cathepsine L est trouvée dans les protéines de poisson traitées à pH 10,5, ce qui correspond bien à une force de rupture et une déformation plus faibles. Les liaisons disulfure contribuent vraisemblablement à la meilleure texture des protéines de poisson traitées à pH 11.


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