Notice
Développement d'un agent liant la chair de poisson : purification de la thrombine de saumon
Developing a fish meat-binding agent : Purification of salmon thrombin
Manseth E.*, Skjervold P.O., Fjæra S.O., Brosstad F.R., Ødegaard O.R., Flengsrud R.
* Department of Chemistry and Biotechnology, Agricultural University of Norway, 1430 Ås, Norway ; E-mail even.manseth@ikb.nlh.no
Journal of Food Science, 2003, Vol. 68 (5), p. 1648-1652 - Texte en Anglais
Résumé
La thrombine issue du saumon Atlantique (Salmo salar) est purifiée et caractérisée pour sa propriété d’agent liant pour l’industrie agro-alimentaire. Sa purification est effectuée sans ajout d’inhibiteurs, par adsorption sur le sulfate de barium et chromatographie d’affinité sur héparine-sépharose. L’activation par la prothrombine est obtenue en mélangeant des œufs et des branchies de saumon. L’optimisation des différentes étapes, adsorption, chromatographie et activation sont présentées. La thrombine purifiée coagule le fibrinogène bovin avec une activité spécifique de 1423 U/mg. La séquence de la protéine est décrite et comparée à celles d’autres espèces. Ces méthodes de purification et d’activation étant non toxiques, la thrombine de saumon peut être utilisée en industrie agro-alimentaire.
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