Notice

  • Bibliomer n° : 19 - Septembre 2002
  • Thème : 2 - Transformation
  • Sous-thème : 2 - 4 Innovation produits
  • Notice n° : 2002-1896

La formation et les propriétés des films et enrobages à base de protéines myofibrillaires de poisson

Formation and properties of fish myofibrillar protein films and coatings

Cuq B.

Protein-based films and coatings, 2002, p. 213-232 - ISBN 1-58716-107-9 - Texte en Anglais


Analyse

De nombreuses protéines, végétales ou animales, sont utilisées pour la réalisation de films alimentaires. Dans ce chapitre, la structure, les sources, les propriétés physico-chimiques des protéines myofibrillaires en relation avec leur capacité à former un film protéique sont discutées. Les auteurs décrivent la constitution du muscle et les principales protéines contractiles, de régulation et structurales qui le composent. Après un rappel sur la fabrication de surimi, les propriétés physico-chimiques des protéines myofibrillaires sont exposées et en particulier leur solubilité en fonction du pH et de la force ionique du milieu. Ce paramètre est en effet important pour la fabrication d’un réseau ordonné.
Les étapes générales de la formation d’un film protéique sont :
1. Rupture des liaisons intermoléculaires qui stabilisent les protéines à l’état natif (solubilisation ou traitement thermique)
2. Arrangement et orientation des chaînes peptidiques.
3. Formation d’un réseau tridimensionnel et stabilisation par mise en place de nouvelles interactions et de ponts inter-chaînes.
Les deux méthodes les plus utilisées pour la formation de ces films découlent des propriétés de solubilisation de la matrice protéique par utilisation de solvant ou des propriétés thermoplastiques des protéines lorsque la teneur en eau du milieu est faible (théorie de la transition vitreuse).
L’utilisation de solvant suppose que les protéines myofibrillaires soient solubles dans ce milieu. Ceci est réalisé par modification du pH. La viscosité est acceptable pour des conditions de pH de 2.4 à 4.0 et pour des pH supérieurs à 9.0. L’optimum, décrit par les auteurs, est pH 3.0 (obtenu à l’aide d’acide lactique) pour une concentration en protéines de 2 g/ 100 g.
Le procédé basé sur les propriétés thermoplastiques des protéines comprend un traitement thermique à des températures comprises entre 215°C et 250°C. L’addition de sorbitol sucrose ou d’eau permet de diminuer la température du procédé.
Les films obtenus à partir de protéines myofibrillaires sont peu solubles dans l’eau. Plus le poids moléculaire des protéines impliquées est élevé, plus le film est résistant à l’eau. Les mécanismes mis en cause sont complexes et peu connus.
L’élasticité et la résistance à la rupture de films de protéines de poisson on été comparé à celles d’autres films protéiques (soja, gluten). Les premiers sont moins élastiques mais présentent une meilleure résistance à la rupture.
La perméabilité à la vapeur est une autre caractéristique importante des films mais est généralement faible pour les films protéiques, due à la forte affinité pour l’eau des protéines. Ils forment, à sec, une bonne barrière contre l’oxygène et le dioxyde de carbone. Ils pourraient de ce fait être utilisés pour prévenir des réactions d’oxydation dans des produits sensibles tels que fruits, poissons ou viandes.
Analyse réalisée par : Chopin C. / IFREMER


Imprimer Imprimer

Analyse au format pdf




© Bibliomer 1992-2017

Site élaboré dans le cadre d'un partenariat Ifremer - FranceAgriMer - CITPPM,
en collaboration avec les centres techniques CTCPA, IFIP

Le Site Bibliomer, est déclaré auprès de la CNIL. Pour de plus amples informations n'hésitez pas à écrire à la CNIL : Commission Nationale de l'Informatique et des Libertés - 21, rue St-Guillaume 75340 Paris cedex 7 - Tél : 01 53 73 22 22 - Fax : 01 53 73 22 00

Bibliomer est compatible avec zotero

Icônes : Tango