Notice

  • Bibliomer n° : 1 - Avril 1998
  • Thème : 2 - Transformation
  • Sous-thème : 2 - 5 Biotechnologies
  • Notice n° : 1998-0027

Effets de la transglutaminase sur la gélification à basse température des gels de protéines de poisson (surimi)

Transglutaminase effects on low temperature gelation of fish protein sols

Lee H.G., Lanier T.C., Hammann D.D., Knopp J.A.

Dpt of Food Science, North Carolina State Univ., Raleigh, NC 27695-7624

Journal of Food Science, 1997, Vol.  62 (1), p. 20-24 - Texte en Anglais


Analyse

La transglutaminase est une enzyme qui ponte (ou relie) certains acides aminés entre eux (essentiellement acide glutamique et lysine) et qui contribue à la polymérisation des protéines lors des processus de gélification. Cette enzyme, naturellement présente dans les tissus animaux, est produite désormais par fermentation bactérienne et est commercialisée depuis peu en Europe par la société Ajinomoto. Elle est proposée comme auxilliaire technologique en agro-alimentaire, notamment pour les produits de la mer, pour des applications diverses telles que :
- agglomération de résidus de filetage (steaks reconstitués),
- amélioration de la tenue en gel (Surimi),
- rétention d'eau (remplacement des polyphosphates),
- amélioration des propriétés rhéologiques, etc...
L'article qui fait l'objet de cette analyse concerne plus particulièrement le potentiel d'utilisation de la transglutaminase pour augmenter la force en gel du surimi.
Le surimi de certaines espèces de poisson a la capacité, après addition de sel, de former un gel translucide, élastique lorsqu'il est préincubé à des températures inférieures à + 40°C.
Cette propriété a pour nom le setting, ou maturation. Lorsque ce gel maturé est cuit, le produit final est plus ferme, plus élastique et a de meilleures propriétés de rétention d'eau que celui cuit sans maturation.
Plusieurs auteurs ont démontré que la maturation était largement dépendante de l'activité d'une enzyme présente naturellement dans le muscle, la transglutaminase.
L'hypothèse testée dans l'article de Lee et al. est que l'ajout de transglutaminase exogène bactérienne au surimi, c'est à dire de transglutaminase commerciale lors de la phase de maturation, peut améliorer les propriétés rhéologiques du gel obtenu après cuisson. Le surimi utilisé dans ce travail est extrait de colin d'Alaska (Alaska pollack, Theragra chalcogramma).
Pratiquement, la transglutaminase est ajoutée à des concentrations de 1 à 4 grammes/kilo de surimi contenant 78% d'eau. Les pâtes sont alors préincubées de 0 à 1 heure à 25°C, puis cuites 20 mn à 90°C. Les propriétés rhéologiques des gels ainsi obtenus sont ensuite évaluées par mesure de la résistance à la torsion. Par ailleurs, les modifications des protéines myofibrillaires, particulièrement de la myosine, sont suivies en déterminant leur masse moléculaire par électrophorèse, ainsi qu'en mesurant le nombre de pontages entre l'acide glutamique et la lysine, cibles privilégiées de l'action de la transglutaminase.
Les résultats montrent qu'au cours de la maturation du gel, il y a apparition de pontages acide glutamique-lysine sans ou avec ajout de transglutaminase, ce qui confirme bien le rôle d'une enzyme endogène. Par contre, alors que le nombre de pontages finalement atteints peut être similaire pour le témoin et le gel additionné d'enzyme, la vitesse d'apparition de ces pontages est supérieure dans le gel additionné d'enzyme. De plus, après cuisson, le gel traité à la transglutaminase présente une résistance à la torsion et à la déformation supérieure au témoin non traité.
En conclusion, il semble donc que la vitesse de polymérisation du gel lors de la phase de maturation soit un facteur significatif de la force en gel du surimi après cuisson. L'ajout de transglutaminase exogène lors de la phase de maturation permet donc d'augmenter la force en gel du surimi après cuisson.
Analyse réalisée par : Roy P. / IFREMER


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