Notice
Protéases musculaires neutres et alcalines de poissons et invertébrés marins. Une revue
Neutral and alkaline muscle proteases of marine fish and invertebrates. A review
Kolodziejska I.*, Sikorski Z.E.
* Technical University Politechnika Gdanska, Department of Food Preservation, Faculty of Chemistry, ul. G. Narutowicza 11/12, 80-952 Gdansk-Wreszcz, Poland
Journal of Food Biochemistry, 1996, n° 20, p. 349-363 - Texte en Anglais
Analyse
Les protéases des muscles d’animaux marins sont impliquées dans différentes fonctions métaboliques de l’organisme vivant. Par leur action post-mortem, elles affectent également les qualités sensorielles et les propriétés fonctionnelles de la chair. Un grand nombre de protéases a été détecté, purifié et caractérisé en particulier par leur action sur les protéines myofibrillaires et le collagène de façon à déterminer leur rôle dans les dégradations post-mortem. Parmi elles, les cathepsines acides et leur rôle dans l’évolution post-mortem du muscle de poisson ont été présentées lors d’un article précédent (Bibliomer, Avril 1997 n° 30, article n° 1997-0520).
L’article présenté ici fait le bilan des connaissances actuelles sur les protéases musculaires neutres ou alcalines.
Les protéases activées par le calcium appelées calpaines sont actives à pH neutre ; leur taille varie avec l’organisme d’origine. Elles sont capables de dégrader différentes protéines myofibrillaires (desmine, nebuline, vinculine, troponines, titine ...), de libérer l’a-actinine et de désintégrer les lignes Z in vitro. Elles auraient un rôle prépondérant dans les modifications de la chair de poisson post-mortem.
Des protéases actives à haute température (60°C) interviennent dans l’inhibition de la gélification des produits issus du poisson (effet «modori»). Ces protéases sont inactives à 30°C et n’ont donc pas d’influence sur l’évolution de la chair pendant son stockage au froid. Ce sont des protéases à cystéine ou à sérine selon leur structure catalytique. Ces dernières comprennent les protéases de type trypsine (qui ont les mêmes caractéristiques de spécificités de substrat que la trypsine) et les protéasomes ou protéases multicatalytiques.
Un dernier groupe de protéases actives à pH neutre dans le muscle sont des métalloprotéases qui pourraient participer à la dégradation du collagène et d’autres protéines de la matrice extracellulaire. Elles sont impliquées dans la perte de l’intégrité structurale de la chair de poisson.
Analyse réalisée par : Ladrat C. / IFREMER
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