Notice
Caractérisation d'une nouvelle protéine allergénique (protéine de 63 KD) dans la morue et son produit dérivé, le surimi
Surimi and native codfish contain a common allergen identified as 63-KDA protein
Mata E., Favier C., Monneret-Vautrin D.A., Nicolas J.P., Han-Ching L. , Guéant J.L.*
* Laboratoire de Biochimie Nutritionnelle, INSERM U 308, Faculté de Médecine de Nancy BP 184, 54505 Vandoeuvre cedex
Allergy, 1994, n° 49, p. 442-447 - Texte en Anglais
Analyse
En France et en Suisse, près de 15 % des allergies alimentaires repertoriées sont liées à la consommation de poissons. La population infantile est principalement concernée par ces phénomènes d'intolérance alimentaire.
Les substances allergéniques impliquées ont été partiellement caractérisées notamment chez la morue.
Il s'agit de petites protéines (10-12 Kd) acides d'origine sarcoplasmique appelées parvalbumines ou allergènes Gad C I dans la nomenclature médicale.
L'étude résumée met en évidence l'existence chez la morue et dans le produit dérivé transformé (Surimi) d'un nouvel allergène protéique très différent, de par sa solubilité et son poids moléculaire, des parvalbumines.
Treize patients (sept sujets témoins, six sujets allergiques à la consommation de poissons) ont été associés à cette étude.
La caractérisation de l'activité allergénique a été opérée selon la méthodologie classiquement développée par les cliniciens en allergologie :
- recherche in vitro d'une réponse des extraits en présence d'Ig E spécifiques des allergènes connus de morue et en présence des sérums de patients allergiques aux poissons,
- tests d'application cutanée,
- tests biochimiques basés sur le suivi de la libération par les leucocytes d'histamine en réponse à un contact avec une substance allergénique.
Cette méthodologie a été mise en oeuvre à partir de morue fraîche et de surimi dérivé de la même espèce.
Les extraits bruts ont été obtenus par broyage en milieu aqueux salin (2% NaCl p/v).
Chaque échantillon protéique (morue ou surimi) a été ensuite fractionné par gel filtration sur support Sephacryl S 200 en présence d'un système éluant composé d'un tampon Tris-HCl (20 mM, pH 7,4) et contenant du NaCl à la concentration de 1 M.
L'activité allergénique des fractions ainsi obtenues a été étudiée.
Les tests cutanées sur les patients allergiques se sont avérés positifs avec les extraits de poissons et de surimi.
Les deux types d'extraits induisent également un relargage important d'histamine de la part des leucocytes de sujets sensibles. Par ailleurs une réaction immunologique est observée entre ces extraits et les sérums de patients.
Néanmoins l'extrait de surimi réagit modérément aux immunoglobulines dirigés contre les allergènes connus de la morue. Ce résultat apparaît associé à la présence dans cet extrait d'une nouvelle protéine allergénique différente des parvalbumines.
Cette protéine appelée allergène M est pour l'instant caractérisée par sa masse moléculaire apparente qui est évaluée à 63 000 daltons. Elle présente également des caractéristiques physicochimiques différentes des parvalbumines notamment une solubilité plus réduite. Ce constat suggère que cet allergène récemment identifié dispose probablement d'une localisation cellulaire autre que le sarcoplasme.
L'étude réalisée contribue de manière significative à l'amélioration de nos connaissances sur les supports biochimiques des allergies alimentaires dues aux poissons. Elle ouvre de nouvelles perspectives de recherche, notamment quant à la détermination de l'origine de la protéine de 63 Kd (protéine ubiquiste ou issue du processus de dégradation de la matière première).
Ces perspectives devraient également aboutir à une meilleure maîtrise de la qualité des produits transformés issus de la pêche et permettre ainsi de proposer de nouveaux produits à destination d'une population actuellement exclue de ce marché.
Analyse réalisée par : Fleurence J. / IFREMER
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