Notice
Etude des activités protéasiques chez la langoustine (Nephrops norvegicus) et leur rôle dans le processus d'activation de la phénolase
Studies on the protease activities in Norway Lobster (Nephrops norvegicus) and their role in the phenolase activation process
Wang Z., Taylor K.D.A., Yan X.
School of Food, Fisheries and Environmental Studies, Humberside Polytechnic, Nuns Corner, Grimsbry, Humberside, UK, DN34 5BQ
Food Chemistry, 1992, n° 45, p. 111-116 - Texte en Anglais
Analyse
Le développement du noircissement qui apparaît au début de la conservation post-mortem de la plupart des crustacés est un processus dépendant de l'activité d'une phénolase qui est habituellement non active chez les crustacés vivants. Il semblerait que le processus d'activation de la phénolase soit influencé par des protéases. Le but de cette étude était la séparation, la purification partielle et la caractérisation des protéases de la langoustine ainsi que l'identification de l'activité protéasique responsable de l'activation de la phénolase.
Trois protéases ont été séparées et partiellement purifiées à partir des têtes de langoustines en combinant une précipitation à l'acétone et une chromatographie sur DEAE-sépharose CL-6B et ont été appelées enzymes I, II et III.
L'enzyme III a un pH optimum autour de 8,3 (mesuré en se servant de la caséine en tant que substrat). Alors que l'enzyme I possèderait deux pH optima aux environs de 2,4 et 8,2 et l'enzyme II manifesterait un maximum d'activité à pH 2,4 - 5,8 et 8,2.
Les effets de différents inhibiteurs de protéases et d'ions métalliques sur l'activité protéase de chacune des trois fractions enzymatiques montrent que les enzymes I et II sont très similaires et seraient des thiol-protéases alors que l'enzyme III serait une métallo-dépendante sérine protéase.
Les inhibiteurs de l'enzyme III (Co2+ et Mn 2+) inhibent l'activation de la phénolase alors que l'iodo-acétamide (inhibiteur des enzymes I et II) a très peu d'effet sur ce processus d'activation. Ceci
suggère que seule l'enzyme III serait responsable du processus d'activation de la phénolase; la phénolase montrant par ailleurs moins d'activité à pH 6,4 qu'à pH 8,2 (pH optimum de l'enzyme III).
Analyse réalisée par : Verrez-Bagnis V. / IFREMER
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