Dépistage des activités inhibitrices de l'élastase et de la collagénase dans les parties comestibles des poissons, des mollusques et crustacés
Screening of inhibitory activities for elastase and collagenase in the edible parts of fish and shellfish
Yamauchi R., Mukouyama D., Yamaguchi K.*
* Department of Biotechnology and Life Sciences, Tokyo University of Agriculture and Technology, Koganei, Tokyo 184-8588, Japon ; e-mail : ktyama@jeans.ocn.ne.jp
Fisheries Science, 2000, Vol. 66, p. 798-800 - Texte en Anglais
Analyse
Les élastases et les collagénases de type I sont des enzymes physiologiques dont une sur-expression ou un dérèglement de l’activité sont associés à de nombreuses pathologies : arthrite rhumatoïde, emphysème pulmonaire pour l’élastase, ostéoarthrite et angiogénèse pour la collagénase. L’article de Yamauchi et al. se situe dans le cadre de la recherche d’inhibiteurs de ces enzymes en vue de développer de nouveaux actifs thérapeutiques.
Les auteurs ont choisi de travailler sur les parties consommables de 25 espèces de mollusques, crustacés, poisson et d’une ascidie (invertébré). Le procédé d’extraction comprend une étape d’extraction méthanolique, puis après évaporation le fractionnement de cet extrait méthanolique en deux phases par un mélange eau/éther : l’une aqueuse, l’autre organique lipophile (diéthyl éther).
Ces deux phases sont testées séparément pour la recherche d’activités inhibitrices d’enzyme. Les activités enzymatiques en présence ou en absence de ces différents extraits sont mesurées selon des protocoles in vitro à l’aide de substrats synthétiques spécifiques des deux enzymes.
Les résultats montrent l’existence de nombreuses fractions inhibitrices, mais avec des niveaux de réponse extrêmement variables en fonction de l’organisme d’origine. Ainsi 100% de l’activité de l’élastase est inhibée par un extrait aqueux du mollusque Batillus cornutus, alors qu’un extrait similaire obtenu à partir du poulpe Octopus vulgaris est quasiment inefficace (1,9% d’inhibition). D’une façon générale, l’élastase est plus fortement inhibée par les extraits aqueux et légèrement stimulée par certains extraits organiques, alors que la collagénase est plus sensible aux extraits organiques lipophiles.
Les auteurs ont par ailleurs vérifié la bonne reproductibilité des tests (10 à 20 % de variabilité). Les concentrations inhibitrices 50 % (CI50) montrent que l’activité des composés extraits est faible au regard des inhibiteurs de référence. Cependant, la nature et la concentration des molécules actives étant inconnue au sein des différents extraits, les auteurs concluent que ces tests préliminaires fournissent une piste intéressante pour la recherche de nouvelles structures. Les futurs travaux devraient particulièrement être focalisés sur les fractions les plus actives.
Analyse réalisée par : Roy P. / IFREMER