Cathepsines musculaires de poissons et invertébrés marins
Muscle cathepsins of marine fish and invertebrates
Kolodziejska I.*, Sikorski Z.E.
* Department of Food Preservation, Technical University of Gdansk, Katedra Technologii Utrwalania Zywnosci, Wydzial Chemiczny, Politechnika Gdanska, ul. G. Narutowicza 11/12, 80-952 Gdansk-Wreszcz, Poland
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences, 1995, Vol. 4/45 (3), p. 3-10 - Texte en Anglais
à commander à : INIST-CNRS
Analyse
Les propriétés organoleptiques du poisson sont liées à la structure protéique et à la biochimie du muscle. La modification rapide de la texture après la mort apparaît comme un inconvénient majeur pour sa conservation. Il est donc important d’identifier et de caractériser les systèmes et facteurs responsables des changements intervenant pendant l’état post-mortem dans le muscle de poisson et en particulier les systèmes protéolytiques.
Les protéases, enzymes dégradant d’autres protéines, sont de différents types et agissent de façon complémentaire et en synergie mais à des niveaux différents : les protéases lysosomales ou cathepsines, les protéases calcium-dépendantes, le protéasome, les protéases participant à l’hydrolyse du tissu conjonctif et les enzymes impliquées dans le ramollissement des gels de poisson. L’activité de ces protéases dépend du substrat considéré et est contrôlée par des inhibiteurs et activateurs endogènes, le pH de la chair et la température de l’environnement. Leur valeur varie d’une espèce à l’autre, d’un individu à l’autre à l’intérieur d’une même espèce et de l’état physiologique du poisson.
Cet article reporte une étude bibliographique sur les cathepsines de poisson et leur rôle. Il en exite 13 différentes dans les lysosomes mais seules les activités cathepsiques D, L, B, H, A et C ont été décrites dans le tissu musculaire. Elles sont actives à pH acide et la plupart d’entre elles hydrolysent plusieurs protéines myofibrillaires.
La cathepsine D, majoritaire, est capable d’hydrolyser les protéines myofibrillaires impliquées dans la contraction musculaire (myosine) et dans le maintien de l’organisation musculaire (titine) ainsi que des protéines régulatrices ; elle altère donc la structure du muscle à pH acide ( 3 à 5.5) et à température relativement élevée ( 35 à 60 °C). La cathepsine L, mise en évidence chez le saumon adulte pendant le frai, est active à 15-20°C et à pH 6.5 sur des protéines myofibrillaires (titine, nébuline, a-actinine...). Les cathepsines B, A et C décrites chez différents poissons sont moins connues mais sont elles-aussi actives à pH acide sur les protéines myofibrillaires.
L’activité protéolytique des cathepsines est en général réduite à la température de réfrigération. Leur action n’est donc peut-être pas un facteur significatif pour l’attendrissement du muscle de poisson bien que les cathepsines de différentes espèces de poisson puissent altérer la structure musculaire dans certaines conditions de conservation post-mortem.
Analyse réalisée par : Ladrat C. / IFREMER